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Laboratoire | Simulation & modélisation


LPSM

Structure et interactions moléculaires des protéines membranaires

Publié le 5 mai 2015
La thématique générale de l'équipe est consacrée à explorer au niveau moléculaire les interactions avec les composants membranaires lipidiques et protéiques en utilisant comme techniques principales, la spectroscopie RMN (liquide/solide) couplée aux approches de modélisation et dynamique moléculaire.

Responsable
Nadège JAMIN, chercheur
nadege.jamin@cea.fr

Structure des cavéolines et mécanismes d’interactions à l’interface membranaire

La cavéoline-1, une petite protéine membranaire de 21 kDa, joue un rôle essentiel dans la formation des cavéoles, définies du point de vue morphologique comme des invaginations de la membrane plasmique. Ces structures membranaires, sont impliquées dans de nombreuses fonctions cellulaires comme l’endocytose, la signalisation, le transport lipidique et plus récemment le stress mécanique. Notre objectif est de comprendre comment s'orchestrent les différents réseaux protéines-lipides au sein de ces structures en établissant les bases moléculaires des réseaux d’interactions associés aux partenaires lipidiques et protéiques.

Effet de la S-acylation sur la structure et les interactions de protéines membranaires avec leurs partenaires lipidiques et protéiques

Certaines protéines membranaires possèdent des ancres acyles liées de façon covalente au résidu cystéine. Des travaux ont montré que ces modifications post-traductionnelles pouvaient avoir pour conséquence : des changements de conformation de la protéine, des interactions spécifiques avec des domaines lipidiques, la régulation d’interactions avec des partenaires protéiques et/ou d’autres types de modifications post-traductionnelles. Afin de mieux comprendre le rôle structural et fonctionnel de l’acylation des cystéines, différentes protéines membranaires possédant une ou plusieurs acylations sont étudiées via des approches complémentaires biochimiques (expression, purification), biophysiques (RMN) et bio-informatiques (modélisation et dynamique moléculaire).

Ségrégation latérale et nano-assemblage de cyclodextrines à l’interface membranaire 

Les membranes biologiques peuvent-être vues comme une mosaïque de domaines lipidiques de compositions diverses, maintenue par des phénomènes de ségrégation latérale au sein de la matrice lipidique. Ces phénomènes sont abordés ici par l’étude de séparations de phases modulées par des interactions à l’interface membranaire d’oligosaccharides (cyclodextrines) préalablement insérés dans la bicouche lipidique par une ancre hydrophobe. Les cyclodextrines sont des cages moléculaires hydrophiles solubles dans l'eau, avec un intérieur hydrophobe permettant l’inclusion et la solubilisation d’espèces moléculaires insolubles en milieu aqueux.

Reconnaissance de la phosphatidylserine, imagerie de la mort cellulaire

Dans les conditions standards, les phosphatidylsérines (PS) sont essentiellement localisées dans le feuillet interne de la membrane plasmique. Cette distribution asymétrique est affectée lors de l’apoptose, et l’exposition des PS à la surface des cellules constitue une étape précoce de ce processus cellulaire. Notre objectif est de développer des sondes peptidiques affines pour la PS pour la détection in vivo de l’apoptose. Ce programme est basé sur les résultats de travaux antérieurs décrivant les propriétés de reconnaissance membranaire des domaines d’annexines. En parallèle, nous menons des études plus fondamentales destinées à comprendre les mécanismes d'interactions spécifiques à l'interface membranaire impliquant certains lipides (phospholipides anioniques et stérols) et des domaines protéiques ancrés à la membrane.

​Les publications de l'équipe

  
"Reply to ""Comment on 'Structural Properties of POPC Monolayers under Lateral Compression: Computer Simulations Analysis'"""
Huynh L, Perrot N, Beswick V, Rosilio V, Curmi PA, Sanson A, Jamin N
Crucial role of the orexin-B C-terminus in the induction of OX1 receptor-mediated apoptosis: analysis by alanine scanning, molecular modelling and site-directed mutagenesis
Nicole P, Couvineau P, Jamin N, Voisin T, Couvineau A
Structural Properties of POPC Mono layers under Lateral Compression: Computer Simulations Analysis
Huynh L, Perrot N, Beswick V, Rosilio V, Curmi PA, Sanson A, Jamin N
A bioinformatics study concerning the structural and functional properties of human caveolin proteins
Isvoran A, Craciun D, Ciorsac A, Perrot N, Beswick V, Nedellec P, Sanson A, Jamin N
Production and initial structural characterization of the TM4TM5 helix-loop-helix domain of the translocator protein
Galvagnion C, Montaville P, Coic YM, Jamin N
Time-resolved protein nanocrystallography using an X-ray free-electron laser
Aquila Andrew, Hunter Mark S, Doak R Bruce, Kirian Richard A, Fromme Petra, White Thomas A, Andreasson Jakob, Arnlund David, Bajt Sa a, Barends Thomas R M, Barthelmess Miriam, Bogan Michael J, Bostedt Christoph, Bottin Hervé, Bozek John D, Caleman Carl, Coppola Nicola, Davidsson Jan, DePonte Daniel P, Elser Veit, Epp Sascha W, Erk Benjamin, Fleckenstein Holger, Foucar Lutz, Frank Matthias, Fromme Raimund, Graafsma Heinz, Grotjohann Ingo, Gumprecht Lars, Hajdu Janos, Hampton Christina Y, Hartmann Andreas, Hartmann Robert, Hau-Riege Stefan, Hauser Günter, Hirsemann Helmut, Holl Peter, Holton James M, Hömke André, Johansson Linda, Kimmel Nils, Kassemeyer Stephan, Krasniqi Faton, Kühnel Kai-Uwe, Liang Mengning, Lomb Lukas, Malmerberg Erik, Marchesini Stefano, Martin Andrew V, Maia Filipe R N C, Messerschmidt Marc, Nass Karol, Reich Christian, Neutze Richard, Rolles Daniel, Rudek Benedikt, Rudenko Artem, Schlichting Ilme, Schmidt Carlo, Schmidt Kevin E, Schulz Joachim, Seibert M Marvin, Shoeman Robert L, Sierra Raymond, Soltau Heike, Starodub Dmitri, Stellato Francesco, Stern Stephan, Strüder Lothar, Timneanu Nicusor, Ullrich Joachim, Wang Xiaoyu, Williams Garth J, Weidenspointner Georg, Weierstall Uwe, Wunderer Cornelia, Barty Anton, Spence John C H, Chapman Henry N
Spatial proximity between the VPAC1 receptor and the amino terminus of agonist and antagonist peptides reveals distinct sites of interaction
Ceraudo E, Hierso R, Tan Y V, Murail S, Rouyer-Fessard C, Nicole P, Robert J C, Jamin N, Neumann J M, Robberecht P, Laburthe M, Couvineau A
Membrane Interface Composition Drives the Structure and the Tilt of the Single Transmembrane Helix Protein PMP1: MD Studies
Beswick V, Isvoran A, Nedellec P, Sanson A, Jamin N
Comparative molecular dynamics simulations of the caveolin CRAC motif in micelle and bilayer
Beswick V, Nedellec P, Sanson A, Ciorsac A, Ostafe V, Isvoran A, Jamin N
Eur. Biophys. J. 40 (), 78-78, 2011
Hyperpolarized 129Xe NMR signature of living biological cells
Boutin C, Desvaux H, Carriere M, Leteurtre F, Jamin N, Boulard Y, Berthault P
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